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les sites actif sont des microenvironnement particulier défini par sa structure secondaire
unité de vmax : mol.s-1.L ou en kat.L-1
la spécificité de liaison du substrat dépend donc des acides aminées présents dans le site actif
Modèle clef-serrure de Fischer: site actif complémentaire avec le substrat: pas changement de conformation (comme des pièces de puzzle)
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modèle de l'ajustement induit de Koshland: la fixation du substrat sur le site actif va provoquer un changement de conformation de l'enzyme qui devient ainsi complémentaire du substrat, permettant alors la catalyse
site actif est un site sur lequel se fixe le substrat et qui assure sa transformation en produit
la réaction d'apparition du produit est accélère lors de la phase post-stationnaire
à l'hypothèse du quasi-équilibre, la vitesse de dissociation du complexe ES est largement supérieur à la vitesse de formation de P d'où Km environ égale à Kd = 1 / Kaff avec K aff la constante d'affinité
la phase post-stationnaire est représenter par la droite dans la courbe primaire
l'équation de Michaelis et Menten: vi = vmax(S/S+Km )
LE positionnement du substrat sur ce site se fait grâce à des liaisons forte
Km est la concentration de substrat telle que la vitesse initiale à cette concentration est la moitié de la Vmax
L'organogenèse correspond à la différentiation des cellules souches (élaboration des tissus + cellules du SN + premières connexions)
plus de 6000 enzymes réparties en 7 classes
La vitesse initiale d'une enzyme peut être donnée en :- l'unité internationale s'écrit U ou UI et équivaut à des μmole . min-1- L'unité du système international est le katal (kat) : mole.s-1. Le nanokatal estfréquemment utilisé via les nmole.s-1.
une courbe primaire montre la cinétique d'apparition du produit ou de disparition du substrat pour une concentration en substrat donnée
Classes d'enzymes 5. Translocases (ctalyse le mouvement de molécules au travers de la membrane)

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